@mastersthesis {26470,
	title = {Efeitos das varia{\c c}{\~o}es na homeostase de c{\'a}lcio, sobre o processo de ativa{\c c}{\~a}o, induzido por carboidratos, da H+- ATPase de membrana citoplasm{\'a}tica de Saccharomyces cerevisiae : papel do c{\'a}lcio externo e do canal vacuolar Yvc1p.},
	year = {2009},
	type = {Tese de doutorado},
	abstract = {A H+-ATPase de membrana plasm{\'a}tica de Saccharomyces cerevisiae {\'e} uma enzima muito importante, pois pelo bombeamento de pr{\'o}tons para fora da c{\'e}lula, ela cria um gradiente eletroqu{\'\i}mico que {\'e} essencial para a capta{\c c}{\~a}o de nutrientes. A presen{\c c}a de glicose desencadeia modifica{\c c}{\~o}es p{\'o}s-traducionais que aumentam a atividade da H+-ATPase. Trabalhos realizados em nosso laborat{\'o}rio demonstraram que a ativa{\c c}{\~a}o da enzima, induzida por glicose, {\'e} dependente do metabolismo de c{\'a}lcio e que nesta via, o sensor Snf3p, parece atuar de forma paralela a Gpa2p, e que sua cauda C-terminal {\'e} aparentemente respons{\'a}vel por este papel. Neste trabalho, n{\'o}s observamos que em baixas concentra{\c c}{\~o}es de c{\'a}lcio externo, o sinal de c{\'a}lcio, e consequentemente a ativa{\c c}{\~a}o induzida por glicose, da H+- ATPase de membrana plasm{\'a}tica, {\'e} independente da atividade de prote{\'\i}nas respons{\'a}veis pela capta{\c c}{\~a}o de c{\'a}lcio em S. cerevisiae. Nesta condi{\c c}{\~a}o, as c{\'e}lulas parecem ser capazes de detectar as baixas concentra{\c c}{\~o}es de c{\'a}lcio externo e de alguma forma controlar a atividade da Ca2+- ATPase vacuolar, Pmc1p. N{\'o}s apresentamos dados que sugerem que Yvc1p, um canal de c{\'a}lcio de membrana vacuolar est{\'a} envolvido no sinal de c{\'a}lcio induzido por glicose em c{\'e}lulas de levedura. Al{\'e}m disso, trabalhando com a droga 2-aminoetoxidifenil borato (2-APB), um modulador de receptores de IP3 em c{\'e}lulas de mam{\'\i}feros, fomos capazes de demonstrar que provavelmente o Yvc1p funcione como um receptor de IP3 ou pelo menos responda a um componente, ainda desconhecido, sens{\'\i}vel ao mesmo, no sinal de c{\'a}lcio induzido por a{\c c}{\'u}car. Nossos resultados tamb{\'e}m sugerem que Snf3p deve regular negativamente a atividade da Ca2+- ATPase, Pmc1p, inibindo o sequestro de c{\'a}lcio citos{\'o}lico. Investigando os bra{\c c}os paralelos que regulam nossa via de estudo, observamos no duplo mutante snf3Δplc1Δ, surpreendentemente, uma revers{\~a}o dos fen{\'o}tipos observados nos mutantes {\'u}nicos. Este comportamento pode ser explicado pelo fato de que neste mesmo duplo mutante h{\'a} uma aus{\^e}ncia de ac{\'u}mulo de c{\'a}lcio e ent{\~a}o as condi{\c c}{\~o}es de concentra{\c c}{\~a}o e localiza{\c c}{\~a}o deste {\'\i}on sejam favor{\'a}veis a uma ativa{\c c}{\~a}o normal da H+-ATPase . Finalmente, n{\'o}s demonstramos que a prote{\'\i}na quinase C parece estar envolvida no sinal de c{\'a}lcio induzido por a{\c c}{\'u}car em c{\'e}lulas de levedura. Muito provavelmente ela participe do controle da H+-ATPase de membrana plasm{\'a}tica pela regula{\c c}{\~a}o dos n{\'\i}veis de c{\'a}lcio e n{\~a}o pela fosforila{\c c}{\~a}o direta da enzima.},
	url = {https://www.repositorio.ufop.br/handle/123456789/2580},
	author = {Anamaria de Souza Cardoso}
}
