@mastersthesis {26473,
	title = {Mecanismo de ativa{\c c}{\~a}o da H+-ATPase de membrana plasm{\'a}tica da levedura Saccharomyces cerevisiae por agentes despolarizantes},
	year = {2006},
	type = {Disserta{\c c}{\~a}o de mestrado},
	abstract = {A H+-ATPase de membrana citoplasm{\'a}tica da levedura Saccharomyces cerevisiae {\'e} uma bomba de pr{\'o}tons que possui um papel essencial na fisiologia da levedura. A atividade desta enzima {\'e} regulada tanto a n{\'\i}vel transcricional quanto a n{\'\i}vel p{\'o}s-transcricional e uma importante caracter{\'\i}stica {\'e} o fato desta enzima ser ativada por glicose, baixo pH e por agentes despolarizantes. A via de ativa{\c c}{\~a}o da H+-ATPase por agentes despolarizantes ainda n{\~a}o {\'e} conhecida. Neste trabalho sugerimos uma via de transdu{\c c}{\~a}o de sinal semelhante a do fosfatidil inositol como parte do mecanismo de ativa{\c c}{\~a}o ATP{\'a}sica pelo Cianeto carbonil mclorofenilhidrazona. Nesta via esta droga ativaria a enzima fosfolipase C que hidrolisaria o fosfatidilinositol-bifosfato em dois componentes, diacilglicerol e inositol tri-fosfato. O inositol trifosfato gerado estaria desencadeando a mobiliza{\c c}{\~a}o de c{\'a}lcio extracelular e de estoques intracelulares. O aumento dos n{\'\i}veis de c{\'a}lcio livre citos{\'o}lico, juntamente com a forma{\c c}{\~a}o de diacilglicerol, poderia estar levando a ativa{\c c}{\~a}o da prote{\'\i}na quinase C, que uma vez ativa, estaria fosforilando a H+-ATPase em dois res{\'\i}duos de amino{\'a}cidos essenciais para a mudan{\c c}a conformacional da enzima, tornando-a ativa.},
	url = {https://www.repositorio.ufop.br/handle/123456789/2456},
	author = {Michele Bueno de Moura Pereira}
}
