<?xml version="1.0" encoding="UTF-8"?><xml><records><record><source-app name="Biblio" version="7.x">Drupal-Biblio</source-app><ref-type>32</ref-type><contributors><authors><author><style face="normal" font="default" size="100%">Maria Ana Santana e Figueiredo Bessa</style></author></authors></contributors><titles><title><style face="normal" font="default" size="100%">Avaliação da atividade da H+ _ ATPase de membrana citoplasmática em cepas de Saccharomyces cerevisiae de dois backgrounds genéticos com mutações dos genes SNF3, PMC1 e/ou ARG82</style></title><secondary-title><style face="normal" font="default" size="100%">Programa de Pós-Graduação em Ciências Biológicas - NUPEB/UFOP</style></secondary-title></titles><dates><year><style  face="normal" font="default" size="100%">2017</style></year></dates><urls><web-urls><url><style face="normal" font="default" size="100%">https://www.repositorio.ufop.br/handle/123456789/9355</style></url></web-urls></urls><language><style face="normal" font="default" size="100%">eng</style></language><abstract><style face="normal" font="default" size="100%">A H+-ATPase de membrana plasmática, codificada pelo gene PMA1, é responsável pela formação de um gradiente eletroquímico de prótons que possibilita o controle do pH intracelular e a captação de nutrientes pela célula. A Pma1p é ativada na presença de glicose e várias proteínas estão envolvidas nesse processo, modulando de forma direta ou indireta, a atividade desta enzima. Estudos prévios, realizados em diferentes background de S. cerevisiae, correlacionaram vários genes envolvidos na atividade da Pma1p, mas ainda não foi elucidado o papel de cada um deles nesta via de ativação, bem como a relação deles em cada background estudado. No presente trabalho foi realizada a construção de múltiplos mutantes para os genes PMC1, SNF3 e ARG82 em dois diferentes background de S. cerevisiae (BY4741 e PJ69) a fim de ampliar o conhecimento dos mecanismos envolvidos na via de sinalização da ativação da H+-ATPase mediada por glicose. Para isso, foram realizados procedimentos de acidificação celular do meio, determinação da disponibilidade de cálcio intracelular e avaliação da sensibilidade ao antibiótico higromicina B e ao alumínio. Os resultados do presente trabalho confirmaram a importância dos genes ARG82, PMC1 e SNF3 na regulação da atividade da H+-ATPase de membrana citoplasmática, em S. cerevisiae. Foram verificadas variações na disponibilidade de cálcio citosólico e na atividade de Pma1p entre os mutantes construídos. Aparentemente, a proteína Arg82p, dentre as três proteínas estudadas neste trabalho, possui um papel mais importante na ativação da enzima Pma1p, seja na: (i) modulação do cálcio intracelular, (ii) na acidificação do meio, (iii) na sensibilidade à higromicina e ao alumínio, e (iv) na capacidade fermentativa das células. Contudo, apesar da importância do cálcio como regulador intracelular na atividade de Pma1p, não foi verificada uma relação direta entre a concentração de cálcio citosólico e a atividade de Pma1p sugerindo que outros fatores possam estar envolvidos. Ademais, os diferentes resultados encontrados, nos diferentes backgrounds, demonstraram que o efeito das mutações poderia ser dependente da linhagem analisada.</style></abstract><work-type><style face="normal" font="default" size="100%">Dissertação de mestrado</style></work-type></record></records></xml>