<?xml version="1.0" encoding="UTF-8"?><xml><records><record><source-app name="Biblio" version="7.x">Drupal-Biblio</source-app><ref-type>32</ref-type><contributors><authors><author><style face="normal" font="default" size="100%">Diogo Dias Castanheira</style></author></authors></contributors><titles><title><style face="normal" font="default" size="100%">A proteína Lpx1 como elo entre a sinalização de cálcio intracelular e a ativação de H+-ATPase de membrana citoplasmática, induzidas por glicose, em Saccharomyces cerevisiae.</style></title><secondary-title><style face="normal" font="default" size="100%">Programa de Pós-Graduação em Ciências Biológicas - NUPEB/UFOP</style></secondary-title></titles><dates><year><style  face="normal" font="default" size="100%">2018</style></year></dates><urls><web-urls><url><style face="normal" font="default" size="100%">https://www.repositorio.ufop.br/handle/123456789/9970</style></url></web-urls></urls><language><style face="normal" font="default" size="100%">eng</style></language><abstract><style face="normal" font="default" size="100%">Em leveduras, como em outros eucariotos, o cálcio desempenha um papel essencial nas vias de sinalização celular. No entanto, até agora, a influência do cálcio na ativação de H+-ATPase de membrana citoplasmática induzida por glicose, uma via essencial para a fisiologia de leveduras, não foi demonstrada apesar de muitas evidências sugerirem que o cálcio é um fator primordial envolvido na ativação de H+-ATPase. H+-ATPase é uma proteína de membrana citoplasmática essencial para criar um gradiente de H+, utilizado para o transporte de nutrientes e homeostase do pH. A ativação de H+-ATPase é regulada pela atividade de diferentes proteínas como proteases, quinases e canais iônicos. Neste trabalho, foi demonstrada a relação entre a atividade de Lpx1p, uma serino-protease essencial para a ativação induzida por glicose de H+-ATPase de membrana citoplasmática, e o cálcio. Mutantes lpx1Δ exibiram um sinal de cálcio intracelular que não foi afetado enquanto a atividade de bombeamento de prótons foi reduzida, indicando sua essencialidade na ativação de H+-ATPase. Além disso, o aumento da atividade de bombeamento de prótons foi observado quando Lpx1p foi expresso em células lpx1Δ por meio de um vetor de expressão induzível. Em testes in vitro, a atividade proteolítica de Lpx1p aumentou na presença de cálcio. Dos ensaios in vitro, estabelecidos neste trabalho, foi demonstrado que Lpx1p, Ptk2p e cálcio são elementos-chave para a ativação de H+- ATPase. Esses resultados fortalecem um modelo em que a ativação pós-traducional de H+-ATPase induzida pela glicose e a sinalização de cálcio intracelular, estão realmente conectadas. Lpx1p seria este elo, aparentemente, dependendo da presença de cálcio para ser ativada e hidrolisar tubulinas acetiladas ligadas à H+-ATPase, permitindo a liberação da cauda C-terminal para fosforilação e ativação.</style></abstract><work-type><style face="normal" font="default" size="100%">Tese de doutorado</style></work-type></record></records></xml>