<?xml version="1.0" encoding="UTF-8"?><xml><records><record><source-app name="Biblio" version="7.x">Drupal-Biblio</source-app><ref-type>32</ref-type><contributors><authors><author><style face="normal" font="default" size="100%">Michele Bueno de Moura Pereira</style></author></authors></contributors><titles><title><style face="normal" font="default" size="100%">Mecanismo de ativação da H+-ATPase de membrana plasmática da levedura Saccharomyces cerevisiae por agentes despolarizantes</style></title><secondary-title><style face="normal" font="default" size="100%">Programa de Pós-Graduação em Ciências Biológicas - NUPEB/UFOP</style></secondary-title></titles><dates><year><style  face="normal" font="default" size="100%">2006</style></year></dates><urls><web-urls><url><style face="normal" font="default" size="100%">https://www.repositorio.ufop.br/handle/123456789/2456</style></url></web-urls></urls><language><style face="normal" font="default" size="100%">eng</style></language><abstract><style face="normal" font="default" size="100%">A H+-ATPase de membrana citoplasmática da levedura Saccharomyces cerevisiae é uma bomba de prótons que possui um papel essencial na fisiologia da levedura. A atividade desta enzima é regulada tanto a nível transcricional quanto a nível pós-transcricional e uma importante característica é o fato desta enzima ser ativada por glicose, baixo pH e por agentes despolarizantes. A via de ativação da H+-ATPase por agentes despolarizantes ainda não é conhecida. Neste trabalho sugerimos uma via de transdução de sinal semelhante a do fosfatidil inositol como parte do mecanismo de ativação ATPásica pelo Cianeto carbonil mclorofenilhidrazona. Nesta via esta droga ativaria a enzima fosfolipase C que hidrolisaria o fosfatidilinositol-bifosfato em dois componentes, diacilglicerol e inositol tri-fosfato. O inositol trifosfato gerado estaria desencadeando a mobilização de cálcio extracelular e de estoques intracelulares. O aumento dos níveis de cálcio livre citosólico, juntamente com a formação de diacilglicerol, poderia estar levando a ativação da proteína quinase C, que uma vez ativa, estaria fosforilando a H+-ATPase em dois resíduos de aminoácidos essenciais para a mudança conformacional da enzima, tornando-a ativa.</style></abstract><work-type><style face="normal" font="default" size="100%">Dissertação de mestrado</style></work-type></record></records></xml>